Pengaruh Kelarutan pada Sifat Fungsional Protein

Kekentalan, pembuihan, emulsifikasi, dan pembentukan gel adalah sifat-sifat fungsional yang paling dipengaruhi oleh kelarutan protein.

Protein yang tidak larut air penggunaannya terbatas dalam pangan. Kelarutan protein merupakan manifestasi dari keseimbangan antara protein-protein dengan protein-air, yaitu:

Protein-protein+air-air⇔protein-air.

Interaksi utama yang memengaruhi kelarutan protein adalah interaksi hidrofobik dan tonik.

Interaksi hidrofobik meningkatkan interaksi protein- protein dan menurunkan interaksi protein-air, sedangkan interaksi ionik meningkatkan kelarutan.

Selain sifat intrinsik protein, kelarutan juga dipengaruhi oleh beberapa kondisi seperti pH, kuat ionik, suhu, dan keberadaan pelarut organik.

Berikut penjelasannya mengenai beberapa pengaruh kelarutan pada protein!

Nilai pH larutan

Protein bermuatan positif atau negatif pada pH di atas atau di bawah titik isoelektrik.

Gaya tolak elektrostatik dan hidrasi dari residu bermuatan meningkatkan kelarutan protein. Kelarutan minimum terjadi pada pH isoelektrik protein.

Kuat ionik

Pada kuat ionik rendah (0,5), ion menetralisasi muatan pada permukaan protein.

Muatan ini memengaruhi kelarutan protein melalui dua cara, bergantung pada karakteristik permukaan protein.

Kelaruan menurun untuk protein yang mempunyai bagian permukaan nonpolar yang tinggi dan meningkat untuk protein dengan bagian permukaan nonpolar yang rendah.

Penurunan kelarutan untuk protein dengan bagian permukaan nonpolar yang tinggi disebabkan peningkatan interaksi hidrofobik.

Sedangkan peningkatan kelarutan disebabkan penurunan aktivitas ionik dari protein.

Suhu

Pada pH dan kuat ionik tetap, kelarutan protein umumnya meningkat sejalan dengan meningkatnya suhu antara 0 hingga 40°C, kecuali protein yang sangat hidrofobik seperti β-kasein.

Pelarut organik

Pelarut organik dapat menurunkan permisivitas larutan yang kemudian akan meningkatkan gaya elektrostatik antarmolekul dan dalam molekul, baik gaya tolak-menolak maupun tarik-menarik.

Gaya tolak menolak dalam molekul protein menyebabkan struktur protein terbuka.

Dalam keadaan ini, permisivitas akan meningkatkan ikatan hidrogen dalam molekul antargugus peptida yang terbuka dan interaksi elektrostatik antarmolekul yang muatannya berlawanan.

Interaksi polar antarmolekul menyebabkan presipitasi protein dalam pelarut organik dan menurunkan kelarutan dalam air.

Garam

Kelarutan juga dipengaruhi oleh jenis dan konsentrasi garam dalam pangan. Ketika konsentrasi garam meningkat, protein menjadi lebih larut.

Keadaan ini disebut salting in dan berkaitan dengan kemampuan ion garam untuk meningkatkan muatan permukaan protein.

Referensi:

• Estiasih, Teti dan teman-teman. Kimia dan Fisik Pangan. 2016. Jakarta: Bumi Aksara.
• Muchlisyiyah, Jhauharotul dan teman-teman. Kimia Fisik Pangan. 2017. Malang: Univertas Brawijaya Press.